Пептидна връзкае връзката между алфа карбоксилната група на една аминокиселина и алфа аминогрупата на друга аминокиселина.
Фигура 5. Образуване на пептидна връзка
Свойствата на пептидната връзка включват:
1. Транспониране на заместители (радикали) на аминокиселини по отношение на C-N връзката. Фиг. 6.
Фигура 6. Аминокиселинните радикали са в транс позиция.
2. копланарност
Всички атоми в пептидната група са в една и съща равнина, докато "Н" и "О" атомите са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. Фигура 7, а.
3. Наличност кетоформи и енолта форма. Фиг. 7, б 
Фиг. 7. а) б)
4. Образователна способност две водородни връзкис други пептидни групи. Фиг. 8.
5. Пептидната връзка има частичен характер двойновръзки. Дължината му е по-малка от единична връзка, структурата е твърда и въртенето около нея е трудно.
Но тъй като освен пептида, в протеина има и други връзки, веригата от аминокиселини може да се върти около главната ос, което придава на протеините различна конформация (пространствено разположение на атомите).
Последователността на аминокиселините в полипептидната верига е първична структуракатерица. Той е уникален за всеки протеин и определя неговата форма, както и различни свойства и функции.
Повечето протеини са със спираловидна форма в резултат на образуването на водородни връзки между -CO-И -NH-групи от различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Водородните връзки са крехки, но в комбинация те осигуряват доста здрава структура. Тази спирала е вторична структуракатерица.
Третична структура- триизмерно пространствено "опаковане" на полипептидната верига. В резултат на това възниква странна, но специфична конфигурация за всеки протеин - глобула. Силата на третичната структура се осигурява от различни връзки, които възникват между аминокиселинните радикали.
Кватернерна структуране е характерно за всички протеини. Възниква в резултат на комбинирането на няколко макромолекули с третична структура в сложен комплекс. Например, човешкият кръвен хемоглобин е комплекс от четири протеинови макромолекули; в този случай хидрофобните взаимодействия имат основен принос за взаимодействието на субединиците.
Такава сложност на структурата на протеиновите молекули е свързана с различни функции, които са характерни за тези биополимери, например защитни, структурни и др.
Нарушаването на естествената структура на протеина се нарича денатурация. Може да възникне под въздействието на температура, химикали, лъчиста енергия и други фактори. При слабо въздействие се разпада само кватернерната структура, при по-силна - третичната, а след това и вторичната, а протеинът остава под формата на полипептидна верига, т.е. под формата на първична структура.
Този процес е частично обратим: ако първичната структура не е нарушена, тогава денатурираният протеин може да възстанови структурата си. От това следва, че всички характеристики на структурата на протеиновата макромолекула се определят от нейната първична структура.
Фигура 9. Протеинови структури
©2015-2017 сайт
Всички права принадлежат на техните автори. Този сайт не претендира за авторство, но предоставя безплатно използване.
