peptidna vez. Lastnosti peptidne vezi. Stopnje organiziranosti proteinske strukture.

Peptidna vez je vez med alfa karboksilno skupino ene aminokisline in alfa amino skupino druge aminokisline.

Slika 5. Tvorba peptidne vezi

Lastnosti peptidne vezi vključujejo:

1. Transpozicija substituentov (radikalov) aminokislin glede na C-N vez. Slika 6.

Slika 6. Aminokislinski radikali so v trans položaju.

2. komplanarnost

Vsi atomi v peptidni skupini so v isti ravnini, medtem ko se atoma "H" in "O" nahajata na nasprotnih straneh peptidne vezi. Slika 7, a.

3. Razpoložljivost keto oblike in enol th obliki. Slika 7, b

Slika 7. a) b)

4. Izobraževalna sposobnost dve vodikovi vezi z drugimi peptidnimi skupinami. Slika 8.

5. Peptidna vez ima delni značaj dvojno povezave. Njegova dolžina je manjša od enojne vezi, je toga struktura in vrtenje okoli nje je težko.

Ker pa so v proteinu poleg peptidne še druge vezi, se veriga aminokislin lahko vrti okoli glavne osi, kar daje proteinom drugačno konformacijo (prostorsko razporeditev atomov).

Zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi je primarna struktura veverica. Edinstvena je za vsako beljakovino in določa njeno obliko ter različne lastnosti in funkcije.
Večina proteinov ima vijačno obliko, kar je posledica tvorbe vodikovih vezi med -CO- in -NH- skupine različnih aminokislinskih ostankov polipeptidne verige. Vodikove vezi so krhke, vendar v kombinaciji zagotavljajo dokaj močno strukturo. Ta spirala je sekundarna struktura veverica.

Terciarna struktura- tridimenzionalno prostorsko "pakiranje" polipeptidne verige. Posledično nastane bizarna, a specifična konfiguracija za vsak protein - globula. Trdnost terciarne strukture zagotavljajo različne vezi, ki nastanejo med radikali aminokislin.

Kvartarna struktura ni značilno za vse beljakovine. Nastane kot posledica kombinacije več makromolekul s terciarno strukturo v kompleksen kompleks. Na primer, hemoglobin človeške krvi je kompleks štirih beljakovinskih makromolekul; v tem primeru hidrofobne interakcije največ prispevajo k interakciji podenot.
Takšna kompleksnost strukture beljakovinskih molekul je povezana z različnimi funkcijami, ki so značilne za te biopolimere, na primer zaščitne, strukturne itd.
Kršitev naravne strukture beljakovin se imenuje denaturacija. Pojavi se lahko pod vplivom temperature, kemikalij, sevalne energije in drugih dejavnikov. Pri šibkem vplivu razpade le kvartarna struktura, pri močnejšem pa terciarna in nato še sekundarna, beljakovina pa ostane v obliki polipeptidne verige, torej v obliki primarne strukture.
Ta proces je delno reverzibilen: če primarna struktura ni motena, lahko denaturirana beljakovina obnovi svojo strukturo. Iz tega sledi, da so vse značilnosti strukture beljakovinske makromolekule določene z njeno primarno strukturo.

Slika 9. Proteinske strukture


©2015-2017 stran
Vse pravice pripadajo njihovim avtorjem. To spletno mesto ne zahteva avtorstva, vendar omogoča brezplačno uporabo.