Peptidová väzba je väzba medzi alfa karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a alfa aminoskupinou inej aminokyseliny.
Obr. 5. Tvorba peptidovej väzby
Medzi vlastnosti peptidovej väzby patria:
1. Transpozícia substituentov (radikálov) aminokyselín vo vzťahu k väzbe C-N. Obr. 6.
Obrázok 6. Radikály aminokyselín sú v polohe trans.
2. koplanárnosť
Všetky atómy v peptidovej skupine sú v rovnakej rovine, zatiaľ čo atómy "H" a "O" sú umiestnené na opačných stranách peptidovej väzby. Obrázok 7, a.
3. Dostupnosť keto formy a enol formulár. Obr. 7, b 
Obr. 7. a) b)
4. Vzdelávacia schopnosť dve vodíkové väzby s inými peptidovými skupinami. Obr. 8.
5. Peptidová väzba má parciálny charakter dvojitý spojenia. Jeho dĺžka je menšia ako jednoduchá väzba, je to tuhá štruktúra a otáčanie okolo nej je ťažké.
Ale keďže okrem peptidu sú v proteíne aj ďalšie väzby, reťazec aminokyselín je schopný rotovať okolo hlavnej osi, čo dáva proteínom inú konformáciu (priestorové usporiadanie atómov).
Sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci je primárna štruktúra veverička. Je jedinečný pre každý proteín a určuje jeho tvar, ako aj rôzne vlastnosti a funkcie.
Väčšina proteínov má špirálovitý tvar v dôsledku vytvárania vodíkových väzieb medzi nimi -CO- A -NH- skupiny rôznych aminokyselinových zvyškov polypeptidového reťazca. Vodíkové väzby sú krehké, ale v kombinácii poskytujú pomerne pevnú štruktúru. Táto špirála je sekundárna štruktúra veverička.
Terciárna štruktúra- trojrozmerné priestorové „zbalenie“ polypeptidového reťazca. Výsledkom je bizarná, ale špecifická konfigurácia pre každý proteín - globule. Pevnosť terciárnej štruktúry je zabezpečená rôznymi väzbami, ktoré vznikajú medzi aminokyselinovými radikálmi.
Kvartérna štruktúra nie je typické pre všetky bielkoviny. Vzniká ako výsledok spojenia viacerých makromolekúl s terciárnou štruktúrou do komplexného komplexu. Napríklad hemoglobín v ľudskej krvi je komplexom štyroch proteínových makromolekúl, pričom v tomto prípade k interakcii podjednotiek prispievajú hlavne hydrofóbne interakcie.
Takáto zložitosť štruktúry proteínových molekúl je spojená s rôznymi funkciami, ktoré sú charakteristické pre tieto biopolyméry, napríklad ochranné, štrukturálne atď.
Porušenie prirodzenej štruktúry proteínu sa nazýva denaturácia. Môže sa vyskytnúť pod vplyvom teploty, chemikálií, energie žiarenia a iných faktorov. Pri slabom dopade sa rozpadne len kvartérna štruktúra, pri silnejšej terciárna a potom sekundárna a proteín zostáva vo forme polypeptidového reťazca, teda vo forme primárnej štruktúry.
Tento proces je čiastočne reverzibilný: ak nie je narušená primárna štruktúra, potom je denaturovaný proteín schopný obnoviť svoju štruktúru. Z toho vyplýva, že všetky znaky štruktúry makromolekuly proteínu sú určené jej primárnou štruktúrou.
Obr. 9. Proteínové štruktúry
©2015-2017 stránka
Všetky práva patria ich autorom. Táto stránka si nenárokuje autorstvo, ale poskytuje bezplatné používanie.
