Lidhja peptideështë lidhja ndërmjet grupit alfa karboksil të një aminoacidi dhe grupit alfa amino të një aminoacidi tjetër.
Fig 5. Formimi i një lidhjeje peptide
Vetitë e një lidhjeje peptide përfshijnë:
1. Transpozimi i zevendesuesve (radikaleve) te aminoacideve ne raport me lidhjen C-N. Fig 6.
Figura 6. Radikalet aminoacide janë në pozicion trans.
2. bashkëplanariteti
Të gjithë atomet në grupin peptid janë në të njëjtin rrafsh, ndërsa atomet "H" dhe "O" janë të vendosura në anët e kundërta të lidhjes peptide. Figura 7, a.
3. Disponueshmëria keto forma dhe enol forma e th. Fig 7, b 
Fig 7. a) b)
4. Aftësia arsimore dy lidhje hidrogjenore me grupe të tjera peptide. Fig 8.
5. Lidhja peptide ka karakter parcial dyfishtë lidhjet. Gjatësia e saj është më pak se një lidhje e vetme, është një strukturë e ngurtë dhe rrotullimi rreth saj është i vështirë.
Por meqenëse, përveç peptidit, ka edhe lidhje të tjera në proteinë, zinxhiri i aminoacideve është në gjendje të rrotullohet rreth boshtit kryesor, gjë që u jep proteinave një konformacion të ndryshëm (rregullimi hapësinor i atomeve).
Sekuenca e aminoacideve në një zinxhir polipeptid është struktura primare ketri. Është unike për çdo proteinë dhe përcakton formën e saj, si dhe vetitë dhe funksionet e ndryshme.
Shumica e proteinave janë në formë spirale si rezultat i formimit të lidhjeve hidrogjenore ndërmjet tyre -CO- Dhe -NH- grupet e mbetjeve të ndryshme të aminoacideve të vargut polipeptid. Lidhjet e hidrogjenit janë të brishta, por në kombinim ato ofrojnë një strukturë mjaft të fortë. Kjo spirale është strukturë dytësore ketri.
Struktura terciare- "paketimi" hapësinor tredimensional i zinxhirit polipeptid. Si rezultat, lind një konfigurim i çuditshëm, por specifik për secilën proteinë - rruzull. Forca e strukturës terciare sigurohet nga lidhje të ndryshme që lindin midis radikalëve të aminoacideve.
Struktura kuaternare jo tipike për të gjitha proteinat. Ajo lind si rezultat i kombinimit të disa makromolekulave me një strukturë terciare në një kompleks kompleks. Për shembull, hemoglobina e gjakut të njeriut është një kompleks prej katër makromolekulash proteinike; në këtë rast, ndërveprimet hidrofobike japin kontributin kryesor në ndërveprimin e nënnjësive.
Një kompleksitet i tillë i strukturës së molekulave të proteinave shoqërohet me një sërë funksionesh që janë karakteristike për këto biopolimere, për shembull, mbrojtëse, strukturore, etj.
Shkelja e strukturës natyrore të proteinës quhet denatyrim. Mund të ndodhë nën ndikimin e temperaturës, kimikateve, energjisë rrezatuese dhe faktorëve të tjerë. Me një ndikim të dobët, vetëm struktura kuaternare shpërbëhet, me një më të fortë, atë terciare dhe më pas dytësore, dhe proteina mbetet në formën e një zinxhiri polipeptid, domethënë në formën e një strukture parësore.
Ky proces është pjesërisht i kthyeshëm: nëse struktura primare nuk është e shqetësuar, atëherë proteina e denatyruar është në gjendje të rivendosë strukturën e saj. Nga kjo rrjedh se të gjitha tiparet e strukturës së një makromolekule proteinike përcaktohen nga struktura e saj primare.
Fig 9. Strukturat e proteinave
©2015-2017 sajti
Të gjitha të drejtat u përkasin autorëve të tyre. Kjo faqe nuk pretendon autorësinë, por ofron përdorim falas.
