Ο πεπτιδικός δεσμός είναι ομοιοπολικός στη χημική του φύση και δίνει υψηλή αντοχή στην πρωτογενή δομή του μορίου της πρωτεΐνης. Όντας ένα επαναλαμβανόμενο στοιχείο της πολυπεπτιδικής αλυσίδας και έχοντας συγκεκριμένα δομικά χαρακτηριστικά, ο πεπτιδικός δεσμός επηρεάζει όχι μόνο τη μορφή της πρωτογενούς δομής, αλλά και τα υψηλότερα επίπεδα οργάνωσης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.
Μεγάλη συνεισφορά στη μελέτη της δομής του μορίου πρωτεΐνης είχαν οι L. Pauling και R. Corey. Εφιστώντας την προσοχή στο γεγονός ότι το μόριο της πρωτεΐνης έχει τους περισσότερους πεπτιδικούς δεσμούς, ήταν οι πρώτοι που πραγματοποίησαν επίπονες μελέτες περίθλασης ακτίνων Χ αυτού του δεσμού. Μελετήσαμε τα μήκη των δεσμών, τις γωνίες στις οποίες βρίσκονται τα άτομα, την κατεύθυνση της διάταξης των ατόμων σε σχέση με τον δεσμό. Με βάση την έρευνα, διαπιστώθηκαν τα ακόλουθα κύρια χαρακτηριστικά του πεπτιδικού δεσμού.
1. Τέσσερα άτομα του πεπτιδικού δεσμού (C, O, N, H) και δύο συνδεδεμένα
Τα α-άτομα άνθρακα βρίσκονται στο ίδιο επίπεδο. Οι ομάδες R και H των ατόμων α-άνθρακα βρίσκονται έξω από αυτό το επίπεδο.
2. Τα άτομα Ο και Η του πεπτιδικού δεσμού και δύο άτομα α-άνθρακα, καθώς και οι ομάδες R, έχουν trans προσανατολισμό σε σχέση με τον πεπτιδικό δεσμό.
3. Το μήκος του δεσμού C–N των 1,32 Α είναι ενδιάμεσο μεταξύ του μήκους ενός διπλού ομοιοπολικού δεσμού (1,21 Α) και ενός απλού ομοιοπολικού δεσμού (1,47 Α). Επομένως, ο δεσμός C–N έχει μερικώς ακόρεστο χαρακτήρα. Αυτό δημιουργεί τις προϋποθέσεις για την υλοποίηση ταυτομερών αναδιατάξεων στη θέση του διπλού δεσμού με το σχηματισμό της μορφής ενόλης, δηλ. ο πεπτιδικός δεσμός μπορεί να υπάρχει στη μορφή κετο-ενόλης.
Η περιστροφή γύρω από τον δεσμό –C=N– είναι δύσκολη και όλα τα άτομα στην πεπτιδική ομάδα έχουν επίπεδη διαμόρφωση trans. Η cis διαμόρφωση είναι ενεργειακά λιγότερο ευνοϊκή και εμφανίζεται μόνο σε ορισμένα κυκλικά πεπτίδια. Κάθε επίπεδο πεπτιδικό θραύσμα περιέχει δύο δεσμούς με περιστρεφόμενα άτομα α-άνθρακα.
Υπάρχει μια πολύ στενή σχέση μεταξύ της πρωτογενούς δομής μιας πρωτεΐνης και της λειτουργίας της σε έναν δεδομένο οργανισμό. Προκειμένου μια πρωτεΐνη να εκτελέσει τη χαρακτηριστική της λειτουργία, απαιτείται μια εντελώς συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα αυτής της πρωτεΐνης. Αυτή η συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων, ποιοτική και ποσοτική σύνθεση είναι γενετικά καθορισμένη (DNA → RNA → πρωτεΐνη). Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων, η αντικατάσταση τουλάχιστον ενός αμινοξέος στην πρωτεΐνη οδηγεί όχι μόνο σε δομικές ανακατατάξεις, αλλά και σε αλλαγές στις φυσικοχημικές ιδιότητες και τις βιολογικές λειτουργίες. Η υπάρχουσα πρωτογενής δομή προκαθορίζει τις επόμενες (δευτερογενείς, τριτογενείς, τεταρτοταγείς) δομές. Για παράδειγμα, τα ερυθροκύτταρα υγιών ανθρώπων περιέχουν μια πρωτεΐνη - αιμοσφαιρίνη με μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων. Ένα μικρό μέρος των ανθρώπων έχει μια συγγενή ανωμαλία στη δομή της αιμοσφαιρίνης: τα ερυθροκύτταρά τους περιέχουν αιμοσφαιρίνη, η οποία σε μια θέση αντί για γλουταμινικό οξύ (φορτισμένο, πολικό) περιέχει το αμινοξύ βαλίνη (υδρόφοβο, μη πολικό). Αυτή η αιμοσφαιρίνη διαφέρει σημαντικά στις φυσικοχημικές και βιολογικές ιδιότητες από την κανονική. Η εμφάνιση ενός υδρόφοβου αμινοξέος οδηγεί στην εμφάνιση μιας «κολλώδους» υδρόφοβης επαφής (τα ερυθροκύτταρα δεν κινούνται καλά στα αιμοφόρα αγγεία), στην αλλαγή του σχήματος ενός ερυθροκυττάρου (από αμφίκοιλο σε σχήμα ημισελήνου), καθώς και σε επιδείνωση της μεταφοράς οξυγόνου κ.λπ. Τα παιδιά που γεννιούνται με αυτή την ανωμαλία πεθαίνουν στην πρώιμη παιδική ηλικία από δρεπανοκυτταρική αναιμία.
Πλήρεις αποδείξεις υπέρ του ισχυρισμού ότι η βιολογική δραστηριότητα προσδιορίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων ελήφθησαν μετά από τεχνητή σύνθεση του ενζύμου ριβονουκλεάση (Merrifield). Το συντιθέμενο πολυπεπτίδιο με την ίδια αλληλουχία αμινοξέων με το φυσικό ένζυμο είχε την ίδια ενζυματική δράση.
Μελέτες των τελευταίων δεκαετιών έχουν δείξει ότι η πρωτογενής δομή είναι σταθερή γενετικά, δηλ. η αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα προσδιορίζεται από τον γενετικό κώδικα του DNA και, με τη σειρά του, καθορίζει τις δευτεροταγείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς δομές του μορίου πρωτεΐνης και τη γενική του διαμόρφωση. Η πρώτη πρωτεΐνη της οποίας η πρωταρχική δομή καθιερώθηκε ήταν η πρωτεϊνική ορμόνη ινσουλίνη (περιέχει 51 αμινοξέα). Αυτό έγινε το 1953 από τον Frederick Sanger. Μέχρι σήμερα, η πρωτογενής δομή περισσότερων από δέκα χιλιάδων πρωτεϊνών έχει αποκρυπτογραφηθεί, αλλά αυτός είναι ένας πολύ μικρός αριθμός, δεδομένου ότι υπάρχουν περίπου 10 12 πρωτεΐνες στη φύση. Ως αποτέλεσμα της ελεύθερης περιστροφής, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι σε θέση να συστρέφονται (διπλώνονται) σε διάφορες δομές.
δευτερεύουσα δομή.Η δευτερογενής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης νοείται ως ένας τρόπος τοποθέτησης μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο διάστημα. Η δευτερογενής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης σχηματίζεται ως αποτέλεσμα ενός ή άλλου τύπου ελεύθερης περιστροφής γύρω από τους δεσμούς που συνδέουν άτομα άνθρακα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Ως αποτέλεσμα αυτής της ελεύθερης περιστροφής, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες μπορούν να συστρέφονται (διπλώνονται) στο διάστημα σε διάφορες δομές.
Τρεις κύριοι τύποι δομής έχουν βρεθεί σε φυσικές πολυπεπτιδικές αλυσίδες:
- α-έλικα?
- β-δομή (διπλωμένο φύλλο).
- στατιστικό κουβάρι.
Ο πιο πιθανός τύπος δομής σφαιρικών πρωτεϊνών θεωρείται ότι είναι α-έλικαΗ συστροφή συμβαίνει δεξιόστροφα (δεξιά έλικα), η οποία οφείλεται στη σύνθεση L-αμινοξέων των φυσικών πρωτεϊνών. Η κινητήρια δύναμη στην ανάδυση α-έλικεςείναι η ικανότητα των αμινοξέων να σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου. Οι ομάδες R αμινοξέων κατευθύνονται προς τα έξω από τον κεντρικό άξονα α-έλικες. Τα δίπολα >С=О και >N-N γειτονικών πεπτιδικών δεσμών είναι βέλτιστα προσανατολισμένα για αλληλεπίδραση διπόλων, με αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός εκτεταμένου συστήματος ενδομοριακών συνεργαζόμενων δεσμών υδρογόνου που σταθεροποιούν την α-έλικα.
Το βήμα Helix (μία πλήρης στροφή) 5.4Å περιλαμβάνει 3.6 υπολείμματα αμινοξέων.
Εικόνα 2 - Δομή και παράμετροι της α-έλικας της πρωτεΐνης
Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από έναν ορισμένο βαθμό ελικοειδοποίησης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας της.
Η σπειροειδής δομή μπορεί να διαταραχθεί από δύο παράγοντες:
1) παρουσία ενός υπολείμματος προλίνης στην αλυσίδα, η κυκλική δομή του οποίου εισάγει μια συστροφή στην πολυπεπτιδική αλυσίδα - δεν υπάρχει ομάδα –NH 2, επομένως ο σχηματισμός δεσμού υδρογόνου εντός της αλυσίδας είναι αδύνατος.
2) εάν στην πολυπεπτιδική αλυσίδα υπάρχουν πολλά υπολείμματα αμινοξέων στη σειρά που έχουν θετικό φορτίο (λυσίνη, αργινίνη) ή αρνητικό φορτίο (γλουταμινικό, ασπαρτικό οξέα), σε αυτή την περίπτωση, η ισχυρή αμοιβαία απώθηση ομοφορτισμένων ομάδων (-COO - ή -NH 3 +) υπερβαίνει σημαντικά τη σταθεροποιητική επίδραση των δεσμών υδρογόνου σε α-έλικες.
Ένας άλλος τύπος διαμόρφωσης πολυπεπτιδικής αλυσίδας που βρίσκεται στα μαλλιά, το μετάξι, τους μύες και άλλες ινώδεις πρωτεΐνες ονομάζεται β δομέςή διπλωμένο φύλλο. Η δομή του διπλωμένου φύλλου σταθεροποιείται επίσης με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των ίδιων διπόλων –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
πανομοιότυπα κατευθυνόμενες πολυπεπτιδικές αλυσίδες ή αντιπαράλληλες,
που ενισχύονται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ αυτών των αλυσίδων. Τέτοιες δομές ονομάζονται β-διπλωμένα φύλλα (Εικόνα 2).
Σχήμα 3 - b-δομή πολυπεπτιδικών αλυσίδων
Η α-έλικα και τα διπλωμένα φύλλα είναι διατεταγμένες δομές, έχουν μια κανονική διάταξη υπολειμμάτων αμινοξέων στο χώρο. Ορισμένα τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας δεν έχουν κανονική περιοδική χωρική οργάνωση, χαρακτηρίζονται ως τυχαία ή στατιστικό κουβάρι.
Όλες αυτές οι δομές προκύπτουν αυθόρμητα και αυτόματα λόγω του γεγονότος ότι ένα δεδομένο πολυπεπτίδιο έχει μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων που είναι γενετικά προκαθορισμένη. Οι α-έλικες και οι β-δομές καθορίζουν μια ορισμένη ικανότητα των πρωτεϊνών να εκτελούν συγκεκριμένες βιολογικές λειτουργίες. Έτσι, η α-ελικοειδής δομή (α-κερατίνη) είναι καλά προσαρμοσμένη για να σχηματίζει εξωτερικές προστατευτικές δομές - φτερά, μαλλιά, κέρατα, οπλές. Η δομή b συμβάλλει στο σχηματισμό εύκαμπτου και μη εκτατού μεταξιού και ιστών αράχνης και η διαμόρφωση της πρωτεΐνης κολλαγόνου παρέχει την υψηλή αντοχή εφελκυσμού που απαιτείται για τους τένοντες. Η παρουσία μόνο α-ελίκων ή β-δομών είναι χαρακτηριστική για τις νηματοειδείς (ινιδώδεις) πρωτεΐνες. Στη σύνθεση των σφαιρικών (σφαιρικών) πρωτεϊνών, η περιεκτικότητα σε α-έλικες και β-δομές και περιοχές χωρίς δομή ποικίλλει πολύ. Για παράδειγμα: σπειροειδής ινσουλίνη 60%, ένζυμο ριβονουκλεάσης - 57%, λυσοζύμη πρωτεΐνης αυγού κοτόπουλου - 40%.
Τριτογενής δομή.Κάτω από την τριτογενή δομή κατανοήστε τον τρόπο τοποθέτησης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο χώρο σε έναν ορισμένο όγκο.
Η τριτοταγής δομή των πρωτεϊνών σχηματίζεται με πρόσθετη αναδίπλωση της πεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει α-έλικα, β-δομές και τυχαίες περιοχές σπείρας. Η τριτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης σχηματίζεται εντελώς αυτόματα, αυθόρμητα και πλήρως προκαθορισμένη από την πρωτογενή δομή και σχετίζεται άμεσα με το σχήμα του μορίου της πρωτεΐνης, το οποίο μπορεί να είναι διαφορετικό: από σφαιρικό έως νηματοειδές. Το σχήμα ενός μορίου πρωτεΐνης χαρακτηρίζεται από έναν τέτοιο δείκτη όπως ο βαθμός ασυμμετρίας (η αναλογία του μακρού άξονα προς τον βραχύ). Στο ινώδηςή νηματοειδείς πρωτεΐνες, ο βαθμός ασυμμετρίας είναι μεγαλύτερος από 80. Όταν ο βαθμός ασυμμετρίας είναι μικρότερος από 80, οι πρωτεΐνες ταξινομούνται ως σφαιρικός. Τα περισσότερα από αυτά έχουν βαθμό ασυμμετρίας 3-5, δηλ. η τριτοταγής δομή χαρακτηρίζεται από μια αρκετά πυκνή πλήρωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που πλησιάζει το σχήμα μιας μπάλας.
Κατά τον σχηματισμό σφαιρικών πρωτεϊνών, οι μη πολικές υδρόφοβες ρίζες αμινοξέων ομαδοποιούνται μέσα στο μόριο της πρωτεΐνης, ενώ οι πολικές ρίζες προσανατολίζονται προς το νερό. Σε κάποιο σημείο, προκύπτει η θερμοδυναμικά πιο ευνοϊκή σταθερή διαμόρφωση του μορίου, το σφαιρίδιο. Σε αυτή τη μορφή, το μόριο πρωτεΐνης χαρακτηρίζεται από μια ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια. Η διαμόρφωση του προκύπτοντος σφαιριδίου επηρεάζεται από παράγοντες όπως το pH του διαλύματος, η ιοντική ισχύς του διαλύματος, καθώς και η αλληλεπίδραση των μορίων πρωτεΐνης με άλλες ουσίες.
Η κύρια κινητήρια δύναμη στην εμφάνιση μιας τρισδιάστατης δομής είναι η αλληλεπίδραση των ριζών αμινοξέων με τα μόρια του νερού.
ινώδεις πρωτεΐνες.Όταν σχηματίζουν μια τριτογενή δομή, δεν σχηματίζουν σφαιρίδια - οι πολυπεπτιδικές τους αλυσίδες δεν διπλώνονται, αλλά παραμένουν επιμήκεις με τη μορφή γραμμικών αλυσίδων, που ομαδοποιούνται σε ίνες ινιδίων.
Σχέδιο – Η δομή ενός ινιδίου κολλαγόνου (θραύσμα).
Πρόσφατα, εμφανίστηκαν στοιχεία ότι η διαδικασία σχηματισμού της τριτογενούς δομής δεν είναι αυτόματη, αλλά ρυθμίζεται και ελέγχεται από ειδικούς μοριακούς μηχανισμούς. Αυτή η διαδικασία περιλαμβάνει συγκεκριμένες πρωτεΐνες - συνοδούς. Οι κύριες λειτουργίες τους είναι η ικανότητα να αποτρέπουν τον σχηματισμό μη ειδικών (χαοτικών) τυχαίων σπειρών από την πολυπεπτιδική αλυσίδα και να διασφαλίζουν την παράδοση (μεταφορά) τους σε υποκυτταρικούς στόχους, δημιουργώντας συνθήκες για την ολοκλήρωση της αναδίπλωσης του μορίου της πρωτεΐνης.
Η σταθεροποίηση της τριτοταγούς δομής εξασφαλίζεται από μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις μεταξύ των ατομικών ομάδων των πλευρικών ριζών.
Εικόνα 4 - Τύποι δεσμών που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης
ΕΝΑ) ηλεκτροστατικές δυνάμειςέλξη μεταξύ ριζών που φέρουν αντίθετα φορτισμένες ιοντικές ομάδες (αλληλεπιδράσεις ιόντων-ιόντων), για παράδειγμα, μια αρνητικά φορτισμένη καρβοξυλική ομάδα (-COO-) ασπαρτικού οξέος και (ΝΗ3+) μια θετικά φορτισμένη ε-αμινομάδα ενός υπολείμματος λυσίνης.
σι) δεσμούς υδρογόνουμεταξύ των λειτουργικών ομάδων των πλευρικών ριζών. Για παράδειγμα, μεταξύ της ομάδας ΟΗ της τυροσίνης και του καρβοξυλικού οξυγόνου του ασπαρτικού οξέος
V) υδρόφοβες αλληλεπιδράσειςλόγω των δυνάμεων van der Waals μεταξύ μη πολικών ριζών αμινοξέων. (Για παράδειγμα, ομάδες
-CH 3 - αλανίνη, βαλίνη κ.λπ.
ΣΟΛ) αλληλεπιδράσεις διπόλου-διπόλου
μι) δισουλφιδικούς δεσμούς(–S–S–) μεταξύ των υπολειμμάτων κυστεΐνης. Αυτός ο δεσμός είναι πολύ ισχυρός και δεν υπάρχει σε όλες τις πρωτεΐνες. Αυτή η σύνδεση παίζει σημαντικό ρόλο στις πρωτεϊνικές ουσίες των σιτηρών και του αλεύρου, γιατί. επηρεάζει την ποιότητα της γλουτένης, τις δομικές και μηχανικές ιδιότητες της ζύμης και, κατά συνέπεια, την ποιότητα του τελικού προϊόντος - ψωμιού κ.λπ.
Ένα πρωτεϊνικό σφαιρίδιο δεν είναι μια απολύτως άκαμπτη δομή: εντός ορισμένων ορίων, είναι δυνατές αναστρέψιμες κινήσεις τμημάτων της πεπτιδικής αλυσίδας μεταξύ τους με το σπάσιμο ενός μικρού αριθμού αδύναμων δεσμών και το σχηματισμό νέων. Το μόριο, όπως ήταν, αναπνέει, πάλλεται στα διάφορα μέρη του. Αυτοί οι παλμοί δεν διαταράσσουν το βασικό σχέδιο διαμόρφωσης του μορίου, όπως οι θερμικές δονήσεις των ατόμων σε έναν κρύσταλλο δεν αλλάζουν τη δομή του κρυστάλλου εκτός εάν η θερμοκρασία είναι τόσο υψηλή ώστε να συμβεί τήξη.
Μόνο αφού ένα μόριο πρωτεΐνης αποκτήσει μια φυσική, φυσική τριτοταγή δομή, δείχνει τη συγκεκριμένη λειτουργική του δράση: καταλυτική, ορμονική, αντιγονική κ.λπ. Κατά τον σχηματισμό της τριτογενούς δομής λαμβάνει χώρα ο σχηματισμός ενεργών κέντρων ενζύμων, κέντρων υπεύθυνων για την ενσωμάτωση της πρωτεΐνης στο πολυενζυμικό σύμπλεγμα, κέντρων υπεύθυνων για την αυτοσυναρμολόγηση των υπερμοριακών δομών. Επομένως, οποιαδήποτε πρόσκρουση (θερμική, φυσική, μηχανική, χημική) που οδηγεί στην καταστροφή αυτής της φυσικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης (σπάσιμο δεσμών) συνοδεύεται από μερική ή πλήρη απώλεια των βιολογικών της ιδιοτήτων από την πρωτεΐνη.
Η μελέτη των πλήρων χημικών δομών ορισμένων πρωτεϊνών έδειξε ότι στην τριτοταγή δομή τους αποκαλύπτονται ζώνες όπου συγκεντρώνονται οι υδρόφοβες ρίζες των αμινοξέων και η πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι στην πραγματικότητα τυλιγμένη γύρω από τον υδρόφοβο πυρήνα. Επιπλέον, σε ορισμένες περιπτώσεις, δύο ή και τρεις υδρόφοβοι πυρήνες απομονώνονται σε ένα μόριο πρωτεΐνης, με αποτέλεσμα μια πυρηνική δομή 2 ή 3. Αυτός ο τύπος μοριακής δομής είναι χαρακτηριστικός πολλών πρωτεϊνών με καταλυτική λειτουργία (ριβονουκλεάση, λυσοζύμη κ.λπ.). Ένα ξεχωριστό τμήμα ή περιοχή ενός μορίου πρωτεΐνης που έχει ορισμένο βαθμό δομικής και λειτουργικής αυτονομίας ονομάζεται πεδίο. Ορισμένα ένζυμα, για παράδειγμα, έχουν διακριτές περιοχές δέσμευσης υποστρώματος και συνενζύμου.
Βιολογικά, οι ινώδεις πρωτεΐνες παίζουν πολύ σημαντικό ρόλο στην ανατομία και τη φυσιολογία των ζώων. Στα σπονδυλωτά, αυτές οι πρωτεΐνες αντιπροσωπεύουν το 1/3 της συνολικής περιεκτικότητάς τους. Ένα παράδειγμα ινιδιακών πρωτεϊνών είναι η πρωτεΐνη μεταξιού - ινώδες, η οποία αποτελείται από πολλές αντιπαράλληλες αλυσίδες με δομή διπλωμένου φύλλου. Η πρωτεΐνη α-κερατίνη περιέχει από 3-7 αλυσίδες. Το κολλαγόνο έχει μια πολύπλοκη δομή στην οποία 3 ίδιες αριστερόστροφες αλυσίδες είναι στριμμένες μεταξύ τους για να σχηματίσουν μια δεξιόστροφη τριπλή έλικα. Αυτή η τριπλή έλικα σταθεροποιείται από πολυάριθμους διαμοριακούς δεσμούς υδρογόνου. Η παρουσία αμινοξέων όπως η υδροξυπρολίνη και η υδροξυλυσίνη συμβάλλει επίσης στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου που σταθεροποιούν τη δομή της τριπλής έλικας. Όλες οι ινώδεις πρωτεΐνες είναι ελάχιστα διαλυτές ή εντελώς αδιάλυτες στο νερό, καθώς περιέχουν πολλά αμινοξέα που περιέχουν υδρόφοβες, αδιάλυτες στο νερό ομάδες R ισολευκίνης, φαινυλαλανίνης, βαλίνης, αλανίνης, μεθειονίνης. Μετά από ειδική επεξεργασία, το αδιάλυτο και άπεπτο κολλαγόνο μετατρέπεται σε ένα διαλυτό στη ζελατίνη μείγμα πολυπεπτιδίων, το οποίο στη συνέχεια χρησιμοποιείται στη βιομηχανία τροφίμων.
Σφαιρικές πρωτεΐνες. Επιτελούν ποικίλες βιολογικές λειτουργίες. Εκτελούν μια λειτουργία μεταφοράς, δηλ. μεταφέρουν θρεπτικά συστατικά, ανόργανα ιόντα, λιπίδια κ.λπ. Οι ορμόνες, καθώς και τα συστατικά των μεμβρανών και των ριβοσωμάτων, ανήκουν στην ίδια κατηγορία πρωτεϊνών. Όλα τα ένζυμα είναι επίσης σφαιρικές πρωτεΐνες.
Τεταρτογενής δομή.Οι πρωτεΐνες που περιέχουν δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες ονομάζονται ολιγομερείς πρωτεΐνες, χαρακτηρίζονται από την παρουσία τεταρτοταγούς δομής.
Σχήμα - Σχήματα τριτοταγών (α) και τεταρτοταγών (β) πρωτεϊνικών δομών
Στις ολιγομερείς πρωτεΐνες, καθεμία από τις πολυπεπτιδικές αλυσίδες χαρακτηρίζεται από την πρωτογενή, δευτεροταγή και τριτοταγή δομή της και ονομάζεται υπομονάδα ή πρωτομερές.Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες (πρωτομερή) σε τέτοιες πρωτεΐνες μπορεί να είναι είτε ίδιες είτε διαφορετικές. Οι ολιγομερείς πρωτεΐνες ονομάζονται ομοιογενείς εάν τα πρωτομερή τους είναι ίδια και ετερογενείς εάν τα πρωτομερή τους είναι διαφορετικά. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη αιμοσφαιρίνης αποτελείται από 4 αλυσίδες: δύο -a και δύο -b πρωτομερή. Το ένζυμο α-αμυλάση αποτελείται από 2 πανομοιότυπες πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Η τεταρτοταγής δομή νοείται ως η διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων (πρωτομερών) μεταξύ τους, δηλ. τρόπο κοινής στοίβαξης και συσκευασίας τους. Στην περίπτωση αυτή, τα πρωτομερή αλληλεπιδρούν μεταξύ τους όχι από οποιοδήποτε μέρος της επιφάνειάς τους, αλλά από μια συγκεκριμένη περιοχή (επιφάνεια επαφής). Οι επιφάνειες επαφής έχουν μια τέτοια διάταξη ατομικών ομάδων μεταξύ των οποίων προκύπτουν δεσμοί υδρογόνου, ιοντικοί, υδρόφοβοι. Επιπλέον, στη σύνδεσή τους συμβάλλει και η γεωμετρία των πρωτομερών. Τα Protomers ταιριάζουν μεταξύ τους σαν ένα κλειδί σε μια κλειδαριά. Τέτοιες επιφάνειες ονομάζονται συμπληρωματικές. Κάθε πρωτομερές αλληλεπιδρά με το άλλο σε πολλαπλά σημεία, καθιστώντας αδύνατη τη σύνδεση με άλλες πολυπεπτιδικές αλυσίδες ή πρωτεΐνες. Τέτοιες συμπληρωματικές αλληλεπιδράσεις μορίων αποτελούν τη βάση όλων των βιοχημικών διεργασιών στο σώμα.
