Peptidová vazba je vazba mezi alfa karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a alfa aminoskupinou jiné aminokyseliny.
Obr. 5. Tvorba peptidové vazby
Mezi vlastnosti peptidové vazby patří:
1. Transpozice substituentů (radikálů) aminokyselin ve vztahu k vazbě C-N. Obr. 6
Obrázek 6. Radikály aminokyselin jsou v trans poloze.
2. koplanarita
Všechny atomy v peptidové skupině jsou ve stejné rovině, zatímco atomy "H" a "O" jsou umístěny na opačných stranách peptidové vazby. Obrázek 7, a.
3. Dostupnost keto formy a enol formulář. Obr. 7, b 
Obr. 7. a) b)
4. Vzdělávací schopnosti dvě vodíkové vazby s jinými peptidovými skupinami. Obr. 8
5. Peptidová vazba má parciální charakter dvojnásobek spojení. Jeho délka je menší než jednoduchá vazba, je to tuhá struktura a rotace kolem ní je obtížná.
Ale jelikož jsou v proteinu kromě peptidu i další vazby, je řetězec aminokyselin schopen rotovat kolem hlavní osy, což dává proteinům jinou konformaci (prostorové uspořádání atomů).
Sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci je primární struktura veverka. Je jedinečný pro jakýkoli protein a určuje jeho tvar, stejně jako různé vlastnosti a funkce.
Většina proteinů má šroubovitý tvar v důsledku tvorby vodíkových vazeb mezi nimi -CO- A -NH- skupiny různých aminokyselinových zbytků polypeptidového řetězce. Vodíkové vazby jsou křehké, ale v kombinaci poskytují poměrně pevnou strukturu. Tato spirála je sekundární struktura veverka.
Terciární struktura- trojrozměrné prostorové "sbalení" polypeptidového řetězce. Výsledkem je bizarní, ale specifická konfigurace pro každý protein - kulička. Pevnost terciární struktury je zajištěna různými vazbami, které vznikají mezi radikály aminokyselin.
Kvartérní struktura není typické pro všechny proteiny. Vzniká spojením několika makromolekul s terciární strukturou do komplexního komplexu. Například hemoglobin v lidské krvi je komplex čtyř proteinových makromolekul, v tomto případě k interakci podjednotek přispívají především hydrofobní interakce.
Taková složitost struktury proteinových molekul je spojena s řadou funkcí, které jsou charakteristické pro tyto biopolymery, například ochranné, strukturální atd.
Narušení přirozené struktury proteinu se nazývá denaturace. Může k němu dojít vlivem teploty, chemikálií, energie záření a dalších faktorů. Při slabém dopadu se rozpadne pouze kvartérní struktura, při silnější terciální a následně sekundární a protein zůstane ve formě polypeptidového řetězce, tedy ve formě primární struktury.
Tento proces je částečně reverzibilní: pokud není narušena primární struktura, pak je denaturovaný protein schopen obnovit svou strukturu. Z toho vyplývá, že všechny rysy struktury makromolekuly proteinu jsou určeny její primární strukturou.
Obr. 9. Proteinové struktury
©2015-2017 web
Všechna práva náleží jejich autorům. Tato stránka si nečiní nárok na autorství, ale poskytuje bezplatné použití.
