Peptidna veza je veza između alfa karboksilne grupe jedne amino kiseline i alfa amino grupe druge amino kiseline.
Slika 5. Formiranje peptidne veze
Svojstva peptidne veze uključuju:
1. Transpozicija supstituenata (radikala) aminokiselina u odnosu na C-N vezu. Slika 6.
Slika 6. Radikali aminokiselina su u trans poziciji.
2. komplanarnost
Svi atomi u peptidnoj grupi su u istoj ravni, dok su "H" i "O" atomi locirani na suprotnim stranama peptidne veze. Slika 7, a.
3. Dostupnost keto forme i enol th form. Slika 7, b 
Slika 7. a) b)
4. Obrazovna sposobnost dve vodonične veze sa drugim peptidnim grupama. Slika 8.
5. Peptidna veza ima parcijalni karakter duplo veze. Njegova dužina je manja od jednostruke veze, kruta je struktura, a rotacija oko nje je otežana.
Ali pošto, osim peptida, u proteinu postoje i druge veze, lanac aminokiselina je u stanju da se okreće oko glavne ose, što daje proteinima drugačiju konformaciju (prostorni raspored atoma).
Redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu je primarna struktura vjeverica. Jedinstven je za svaki protein i određuje njegov oblik, kao i različita svojstva i funkcije.
Većina proteina ima spiralni oblik kao rezultat formiranja vodikovih veza između njih -CO- I -NH- grupe različitih aminokiselinskih ostataka polipeptidnog lanca. Vodikove veze su krhke, ali u kombinaciji daju prilično jaku strukturu. Ova spirala je sekundarna struktura vjeverica.
Tercijarna struktura- trodimenzionalno prostorno "pakovanje" polipeptidnog lanca. Kao rezultat toga, pojavljuje se bizarna, ali specifična konfiguracija za svaki protein - globule. Snagu tercijarne strukture osiguravaju različite veze koje nastaju između radikala aminokiselina.
Kvartarna struktura nije tipično za sve proteine. Nastaje kao rezultat kombinacije nekoliko makromolekula tercijarne strukture u složeni kompleks. Na primjer, hemoglobin ljudske krvi je kompleks od četiri proteinska makromolekula; u ovom slučaju hidrofobne interakcije daju glavni doprinos interakciji podjedinica.
Takva složenost strukture proteinskih molekula povezana je s nizom funkcija koje su karakteristične za ove biopolimere, na primjer, zaštitne, strukturne itd.
Povreda prirodne strukture proteina se naziva denaturacija. Može nastati pod uticajem temperature, hemikalija, energije zračenja i drugih faktora. Pri slabom udaru samo se kvartarna struktura raspada, kod jačeg tercijarna, pa sekundarna, a protein ostaje u obliku polipeptidnog lanca, odnosno u obliku primarne strukture.
Ovaj proces je djelomično reverzibilan: ako primarna struktura nije poremećena, tada denaturirani protein može obnoviti svoju strukturu. Iz toga slijedi da su sve karakteristike strukture proteinske makromolekule određene njegovom primarnom strukturom.
Slika 9. Proteinske strukture
©2015-2017 site
Sva prava pripadaju njihovim autorima. Ova stranica ne tvrdi autorstvo, ali omogućava besplatno korištenje.
