Liaison peptidique est la liaison entre le groupe alpha carboxyle d'un acide aminé et le groupe alpha amino d'un autre acide aminé.
Fig 5. Formation d'une liaison peptidique
Les propriétés d'une liaison peptidique comprennent :
1. Transposition des substituants (radicaux) des acides aminés par rapport à la liaison C-N. Figue 6.
Figure 6. Les radicaux d'acides aminés sont en position trans.
2. coplanarité
Tous les atomes du groupe peptidique sont dans le même plan, tandis que les atomes "H" et "O" sont situés sur les côtés opposés de la liaison peptidique. Figure 7, un.
3. Disponibilité céto formulaires et énolème forme. Figure 7, b 
Figure 7. a) b)
4. Capacité éducative deux liaisons hydrogène avec d'autres groupes peptidiques. Figue 8.
5. La liaison peptidique a un caractère partiel double Connexions. Sa longueur est inférieure à une simple liaison, c'est une structure rigide et la rotation autour d'elle est difficile.
Mais comme, en plus du peptide, il existe d'autres liaisons dans la protéine, la chaîne d'acides aminés est capable de tourner autour de l'axe principal, ce qui donne aux protéines une conformation différente (arrangement spatial des atomes).
La séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique est structure primaireécureuil. Il est unique à toute protéine et détermine sa forme, ainsi que diverses propriétés et fonctions.
La plupart des protéines ont une forme hélicoïdale en raison de la formation de liaisons hydrogène entre -CO- Et -NH- groupes de différents résidus d'acides aminés de la chaîne polypeptidique. Les liaisons hydrogène sont fragiles, mais en combinaison, elles fournissent une structure assez solide. Cette spirale est structure secondaireécureuil.
Structure tertiaire- le "packing" spatial tridimensionnel de la chaîne polypeptidique. En conséquence, une configuration bizarre mais spécifique pour chaque protéine apparaît - globule. La force de la structure tertiaire est fournie par diverses liaisons qui se forment entre les radicaux d'acides aminés.
Structure quaternaire pas typique pour toutes les protéines. Il résulte de la combinaison de plusieurs macromolécules à structure tertiaire en un complexe complexe. Par exemple, l'hémoglobine du sang humain est un complexe de quatre macromolécules protéiques ; dans ce cas, les interactions hydrophobes apportent la principale contribution à l'interaction des sous-unités.
Une telle complexité de la structure des molécules protéiques est associée à une variété de fonctions caractéristiques de ces biopolymères, par exemple, protectrices, structurelles, etc.
La violation de la structure naturelle de la protéine est appelée dénaturation. Cela peut se produire sous l'influence de la température, des produits chimiques, de l'énergie rayonnante et d'autres facteurs. Avec un faible impact, seule la structure quaternaire se désagrège, avec une plus forte, la tertiaire, puis la secondaire, et la protéine reste sous forme de chaîne polypeptidique, c'est-à-dire sous forme de structure primaire.
Ce processus est partiellement réversible : si la structure primaire n'est pas perturbée, alors la protéine dénaturée est capable de restaurer sa structure. Il s'ensuit que toutes les caractéristiques de la structure d'une macromolécule protéique sont déterminées par sa structure primaire.
Fig 9. Structures protéiques
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