Legame peptidicoè il legame tra il gruppo alfa carbossilico di un amminoacido e il gruppo alfa ammino di un altro amminoacido.
Fig 5. Formazione di un legame peptidico
Le proprietà di un legame peptidico includono:
1. Trasposizione di sostituenti (radicali) di amminoacidi in relazione al legame C-N. Figura 6.
Figura 6. I radicali amminoacidici sono in posizione trans.
2. complanarità
Tutti gli atomi del gruppo peptidico sono sullo stesso piano, mentre gli atomi "H" e "O" si trovano sui lati opposti del legame peptidico. Figura 7, a.
3. Disponibilità cheto forme e enolo esima forma. Fig 7, b 
Figura 7. a) b)
4. Capacità educativa due legami a idrogeno con altri gruppi peptidici. Figura 8.
5. Il legame peptidico ha un carattere parziale Doppio connessioni. La sua lunghezza è inferiore a un singolo legame, è una struttura rigida e la rotazione attorno ad essa è difficile.
Ma poiché, oltre al peptide, ci sono altri legami nella proteina, la catena di amminoacidi è in grado di ruotare attorno all'asse principale, il che conferisce alle proteine una diversa conformazione (disposizione spaziale degli atomi).
La sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica è struttura primaria scoiattolo. È unico per qualsiasi proteina e ne determina la forma, oltre a varie proprietà e funzioni.
La maggior parte delle proteine ha una forma elicoidale a causa della formazione di legami idrogeno tra di loro -CO- E -NH- gruppi di diversi residui amminoacidici della catena polipeptidica. I legami idrogeno sono fragili, ma in combinazione forniscono una struttura abbastanza forte. Questa spirale è struttura secondaria scoiattolo.
Struttura terziaria- "impaccamento" spaziale tridimensionale della catena polipeptidica. Di conseguenza, si presenta una configurazione bizzarra ma specifica per ciascuna proteina: globulo. La forza della struttura terziaria è fornita da vari legami che sorgono tra i radicali amminoacidici.
Struttura quaternaria non tipico per tutte le proteine. Nasce come risultato della combinazione di diverse macromolecole con una struttura terziaria in un complesso complesso. Ad esempio, l'emoglobina del sangue umano è un complesso di quattro macromolecole proteiche; in questo caso, le interazioni idrofobiche danno il contributo principale all'interazione delle subunità.
Tale complessità della struttura delle molecole proteiche è associata a una varietà di funzioni caratteristiche di questi biopolimeri, ad esempio protettive, strutturali, ecc.
Viene chiamata la violazione della struttura naturale della proteina denaturazione. Può verificarsi sotto l'influenza di temperatura, sostanze chimiche, energia radiante e altri fattori. Con un impatto debole si disintegra solo la struttura quaternaria, con una più forte, quella terziaria, e poi quella secondaria, e la proteina rimane sotto forma di catena polipeptidica, cioè sotto forma di struttura primaria.
Questo processo è parzialmente reversibile: se la struttura primaria non viene disturbata, la proteina denaturata è in grado di ripristinare la sua struttura. Ne consegue che tutte le caratteristiche della struttura di una macromolecola proteica sono determinate dalla sua struttura primaria.
Fig 9. Strutture proteiche
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