Ikatan peptida adalah ikatan antara gugus alfa karboksil dari satu asam amino dan gugus alfa amino dari asam amino lain.
Gambar 5. Pembentukan ikatan peptida
Sifat-sifat ikatan peptida meliputi:
1. Transposisi substituen (radikal) asam amino dalam kaitannya dengan ikatan C-N. Gambar 6.
Gambar 6. Radikal asam amino berada pada posisi trans.
2. koplanaritas
Semua atom dalam gugus peptida berada pada bidang yang sama, sedangkan atom "H" dan "O" terletak di sisi berlawanan dari ikatan peptida. Gambar 7, a.
3. Ketersediaan keto bentuk dan enol bentuk th. Gambar 7, b 
Gambar 7. a) b)
4. Kemampuan pendidikan dua ikatan hidrogen dengan kelompok peptida lainnya. Gambar 8.
5. Ikatan peptida bersifat parsial dobel koneksi. Panjangnya kurang dari ikatan tunggal, strukturnya kaku, dan rotasi di sekitarnya sulit.
Tetapi karena, selain peptida, ada ikatan lain dalam protein, rantai asam amino dapat berputar di sekitar sumbu utama, yang memberi protein konformasi yang berbeda (susunan spasial atom).
Urutan asam amino dalam rantai polipeptida adalah struktur primer tupai. Ini unik untuk protein apa pun dan menentukan bentuknya, serta berbagai sifat dan fungsinya.
Sebagian besar protein berbentuk heliks sebagai hasil dari pembentukan ikatan hidrogen di antaranya -BERSAMA- Dan -NH- kelompok residu asam amino yang berbeda dari rantai polipeptida. Ikatan hidrogen rapuh, tetapi dalam kombinasi mereka memberikan struktur yang cukup kuat. Spiral ini struktur sekunder tupai.
Struktur tersier- "pengepakan" spasial tiga dimensi dari rantai polipeptida. Akibatnya, muncul konfigurasi yang aneh namun spesifik untuk setiap protein - percikan. Kekuatan struktur tersier disediakan oleh berbagai ikatan yang muncul antara radikal asam amino.
Struktur kuarter tidak khas untuk semua protein. Itu muncul sebagai hasil dari kombinasi beberapa makromolekul dengan struktur tersier menjadi kompleks kompleks. Misalnya, hemoglobin darah manusia adalah kompleks dari empat makromolekul protein; dalam hal ini, interaksi hidrofobik memberikan kontribusi utama pada interaksi subunit.
Kompleksitas struktur molekul protein seperti itu dikaitkan dengan berbagai fungsi yang menjadi ciri khas biopolimer ini, misalnya pelindung, struktural, dll.
Pelanggaran struktur alami protein disebut denaturasi. Itu dapat terjadi di bawah pengaruh suhu, bahan kimia, energi radiasi dan faktor lainnya. Dengan benturan lemah, hanya struktur kuaterner yang hancur, dengan yang lebih kuat, tersier, lalu sekunder, dan protein tetap dalam bentuk rantai polipeptida, yaitu dalam bentuk struktur primer.
Proses ini sebagian dapat dibalik: jika struktur primer tidak terganggu, protein yang terdenaturasi dapat memulihkan strukturnya. Oleh karena itu, semua fitur struktur makromolekul protein ditentukan oleh struktur utamanya.
Gambar 9. Struktur protein
©2015-2017 situs
Semua hak milik penulis mereka. Situs ini tidak mengklaim kepenulisan, tetapi menyediakan penggunaan gratis.
