Legătura peptidică este o legătură între gruparea alfa carboxil a unui aminoacid și gruparea alfa amino a altui aminoacid.
Figura 5. Formarea legăturii peptidice
Proprietățile unei legături peptidice includ:
1. Transpunerea substituenților de aminoacizi (radicali) în raport cu legătura C-N. Fig 6.
Figura 6. Radicalii de aminoacizi sunt în poziție trans.
2. Coplanaritatea
Toți atomii incluși în grupul peptidic sunt în același plan, atomii „H” și „O” fiind localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice. Fig 7, a.
3. Disponibilitate keto forme şi enol forma ny. Fig 7, b 
Figura 7. a) b)
4. Capacitate educațională două legături de hidrogen cu alte grupe de peptide. Figura 8.
5. Legătura peptidică este parțial dubla comunicatii. Lungimea sa este mai scurtă decât cea a unei singure legături, este o structură rigidă, iar rotația în jurul ei este dificilă.
Dar deoarece, pe lângă legătura peptidică, există și alte legături în proteină, lanțul de aminoacizi este capabil să se rotească în jurul axei principale, ceea ce conferă proteinelor o conformație diferită (aranjarea spațială a atomilor).
Secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este structura primara veveriţă. Este unică pentru orice proteină și determină forma acesteia, precum și diverse proprietăți și funcții.
Majoritatea proteinelor au o formă elicoidală ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între acestea -CO-Şi -NH- grupuri de diferite resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. Legăturile de hidrogen sunt slabe, dar luate împreună oferă o structură destul de puternică. Această spirală este structura secundara veveriţă.
Structura terțiară- „împachetarea” spațială tridimensională a lanțului polipeptidic. Rezultatul este o configurație bizară, dar specifică pentru fiecare proteină - globulă. Rezistența structurii terțiare este asigurată de diferitele legături care apar între radicalii de aminoacizi.
Structura cuaternară nu tipic pentru toate proteinele. Apare ca urmare a combinării mai multor macromolecule cu structură terțiară într-un complex complex. De exemplu, hemoglobina din sânge uman este un complex de patru macromolecule proteice, în acest caz, interacțiunile hidrofobe au contribuția principală la interacțiunea subunităților.
Această complexitate a structurii moleculelor de proteine este asociată cu varietatea de funcții care sunt caracteristice acestor biopolimeri, de exemplu, protectoare, structurale etc.
Se numește încălcarea structurii naturale a unei proteine denaturare. Poate apărea sub influența temperaturii, a substanțelor chimice, a energiei radiante și a altor factori. Cu un impact slab, doar structura cuaternară se dezintegrează, cu una mai puternică - terțiară, apoi secundară, iar proteina rămâne sub forma unui lanț polipeptidic, adică sub forma unei structuri primare.
Acest proces este parțial reversibil: dacă structura primară nu este deteriorată, atunci proteina denaturată este capabilă să-și restabilească structura. Rezultă că toate caracteristicile structurale ale unei macromolecule proteice sunt determinate de structura sa primară.
Figura 9. Structuri proteice
©2015-2017 site
Toate drepturile aparțin autorilor lor. Acest site nu pretinde autor, dar oferă o utilizare gratuită.
