Peptidová väzba je väzba medzi alfa karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a alfa aminoskupinou inej aminokyseliny.
Obrázok 5. Tvorba peptidovej väzby
Medzi vlastnosti peptidovej väzby patria:
1. Transpozícia aminokyselinových substituentov (radikálov) vzhľadom na väzbu C-N. Obr.
Obrázok 6. Radikály aminokyselín sú v polohe trans.
2. Koplanarita
Všetky atómy zahrnuté v peptidovej skupine sú v rovnakej rovine, pričom atómy „H“ a „O“ sú umiestnené na opačných stranách peptidovej väzby. Obr. 7, a.
3. Dostupnosť keto tvary a enol ny formulár. Obr. 7, b 
Obrázok 7. a) b)
4. Vzdelávacia schopnosť dve vodíkové väzby s inými peptidovými skupinami. Obrázok 8.
5. Peptidová väzba je čiastočná dvojitý komunikácie. Jeho dĺžka je kratšia ako dĺžka jednoduchej väzby, je to tuhá štruktúra a otáčanie okolo nej je ťažké.
Ale keďže okrem peptidovej väzby sú v proteíne aj iné väzby, reťazec aminokyselín je schopný rotácie okolo hlavnej osi, čo dáva proteínom inú konformáciu (priestorové usporiadanie atómov).
Sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci je primárna štruktúra veverička. Je jedinečný pre každý proteín a určuje jeho tvar, ako aj rôzne vlastnosti a funkcie.
Väčšina proteínov má špirálovitý tvar v dôsledku vytvárania vodíkových väzieb medzi nimi -CO- A -NH- skupiny rôznych aminokyselinových zvyškov polypeptidového reťazca. Vodíkové väzby sú slabé, ale spolu poskytujú pomerne silnú štruktúru. Táto špirála je sekundárna štruktúra veverička.
Terciárna štruktúra- trojrozmerné priestorové „zbalenie“ polypeptidového reťazca. Výsledkom je bizarná, ale špecifická konfigurácia pre každý proteín - globule. Pevnosť terciárnej štruktúry je zabezpečená rôznymi väzbami, ktoré vznikajú medzi aminokyselinovými radikálmi.
Kvartérna štruktúra nie je typické pre všetky bielkoviny. Vzniká ako výsledok spojenia viacerých makromolekúl s terciárnou štruktúrou do komplexného komplexu. Napríklad hemoglobín v ľudskej krvi je komplexom štyroch proteínových makromolekúl, v tomto prípade k interakcii podjednotiek prispievajú hlavne hydrofóbne interakcie.
Táto zložitosť štruktúry proteínových molekúl je spojená s rôznymi funkciami, ktoré sú charakteristické pre tieto biopolyméry, napríklad ochranné, štrukturálne atď.
Porušenie prirodzenej štruktúry proteínu sa nazýva denaturácia. Môže sa vyskytnúť pod vplyvom teploty, chemikálií, energie žiarenia a iných faktorov. Pri slabom náraze sa rozpadne len kvartérna štruktúra, pri silnejšom náraze terciárna a potom sekundárna a proteín zostáva vo forme polypeptidového reťazca, teda vo forme primárnej štruktúry.
Tento proces je čiastočne reverzibilný: ak nie je poškodená primárna štruktúra, potom je denaturovaný proteín schopný obnoviť svoju štruktúru. Z toho vyplýva, že všetky štruktúrne znaky makromolekuly proteínu sú určené jej primárnou štruktúrou.
Obrázok 9. Štruktúry proteínov
©2015-2017 stránka
Všetky práva patria ich autorom. Táto stránka si nenárokuje autorstvo, ale poskytuje bezplatné používanie.
